Clasificación de coenzimas que se confunden

Coenzimas, cofactores y activadores.
De acuerdo con los requisitos de las condiciones óptimas para las reacciones catalizadas por enzimas, en principio se debe agregar una cierta cantidad de factores auxiliares al sistema de ensayo enzimático. Los cofactores se refieren a componentes no proteicos necesarios para la actividad enzimática, incluidos coenzimas, cofactores y activadores de iones metálicos. Los cofactores estrechamente unidos a las enzimas se denominan cofactores; Las proteínas enzimáticas sin cofactores se denominan apozimas, que carecen de actividad catalítica y requieren la adición de suficientes cofactores para formar holoenzimas. Después de incubar con el cofactor durante un período de tiempo, la actividad enzimática se recuperará. Por lo tanto, a menudo es necesario preincubar el cofactor en la muestra y el reactivo. La cantidad de base auxiliar utilizada suele ser relativamente pequeña.
Las coenzimas, que se unen libremente a las proteínas enzimáticas y se pueden separar fácilmente de las enzimas mediante diálisis y otros métodos, se denominan coenzimas. Aunque las coenzimas son diferentes de los sustratos enzimáticos, actúan de manera similar a los sustratos, uniéndose, separándose y ciclando con las enzimas durante las reacciones enzimáticas. La determinación de la dosis de coenzima se puede realizar tratándolas como sustratos. Por ejemplo, las coenzimas en la lactato deshidrogenasa se calculan según la ecuación cinética de sustrato dual.
La esencia química de un activador es un ion metálico, que puede ser el centro activo de una enzima o activar su actividad mediante otros mecanismos. Como activadores, los iones metálicos tienen un efecto más complejo en la cinética de las reacciones enzimáticas. Los más comunes son los iones metálicos divalentes como Mg2+, Zn2+, Mn2+, Ca2+, Fe2+, etc. La mayoría de los iones de metales pesados ​​son agentes desnaturalizantes de las enzimas. Los iones metálicos a menudo exhiben antagonismo o inhibición mutua. A menudo se añade EDTA a los sistemas de ensayo enzimáticos para quelar algunos iones no esenciales. Es necesaria una concentración adecuada de iones metálicos, ya que un exceso de iones a menudo inhibe la velocidad de las reacciones enzimáticas. Debido a que la cinética de los activadores suele ser diferente de la de las enzimas, esto puede explicar las diferentes proporciones entre muestras y soluciones de reacción, lo que da lugar a resultados desproporcionados en la medición de la actividad enzimática. El efecto de activación de la N-acetilcisteína sobre la creatina quinasa es similar. La dosis de activador se determina generalmente mediante experimentos repetidos.